英文名称：Thrombospondin

中文名称：血小板反应素

血小板反应素（Thrombospondin, TSP）是一类多模块化、钙结合的糖蛋白，属于血小板反应素家族（包括TSP1-5五个亚型），广泛分布于血小板、内皮细胞、平滑肌细胞及多种肿瘤细胞中。其分子量较大（约450 kDa），由多个结构域组成，包括N端球形结构域、类表皮生长因子（EGF）重复序列、血管性血友病因子C型（VWC）结构域、钙结合型凝集素（TSP type 1）重复序列及C端细胞结合结构域，赋予其多样化的生物功能。

TSP的核心功能之一是调控细胞外基质（ECM）动态平衡。通过与胶原蛋白、纤维连接蛋白及蛋白聚糖等ECM成分结合，TSP促进基质沉积与交联，增强组织机械强度。例如，在伤口愈合过程中，TSP1由激活的血小板释放，通过整合ECM成分，形成临时止血栓并启动修复程序；而在肿瘤微环境中，TSP4则通过促进胶原纤维排列，限制肿瘤细胞迁移。此外，TSP的钙结合位点可感知局部钙浓度变化，动态调节其与ECM的亲和力，适应不同生理或病理状态的需求。

TSP在血管生成调控中发挥双重作用。早期研究显示，TSP1通过结合CD36受体，激活下游信号通路（如p53、FAK），抑制内皮细胞增殖与迁移，发挥抗血管生成效应；而后续研究发现，TSP2可通过促进血管平滑肌细胞分化，稳定新生血管结构，间接支持血管成熟。这种矛盾功能可能与TSP亚型差异及微环境信号（如缺氧、炎症）有关。例如，在缺血性心脏病中，TSP1表达上调可通过抑制异常血管新生，减少心肌梗死面积；而在肿瘤生长初期，TSP1的抗血管生成作用可能限制肿瘤扩张，但后期肿瘤细胞通过下调TSP1表达，逃逸此抑制，促进血管过度生成。

TSP还参与免疫调节与炎症反应。通过与Toll样受体4（TLR4）结合，TSP1可激活巨噬细胞，促进促炎因子（如IL-6、TNF-α）释放，加剧炎症损伤；而在慢性炎症中，TSP1通过诱导转化生长因子β（TGF-β）活化，抑制T细胞增殖，发挥免疫抑制作用。此外，TSP在神经系统中亦有表达，参与突触可塑性调控及神经保护。例如，TSP1和TSP2可通过结合神经元表面受体（如α2δ-1），促进突触形成，改善认知功能。

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