英文名称：Ac-Asp-Glu-Val-Asp-AFC
中文名称：乙酰-天冬氨酸-谷氨酸-缬氨酸-天冬氨酸-7-氨基-4-三氟甲基香豆素

乙酰-天冬氨酸-谷氨酸-缬氨酸-天冬氨酸-7-氨基-4-三氟甲基香豆素（Ac-Asp-Glu-Val-Asp-AFC，简称Ac-DEVD-AFC）是一种荧光标记的四肽底物，专用于检测半胱天冬酶-3（Caspase-3）及Caspase-7的酶活性。其结构中，N端乙酰基（Ac）防止肽链降解，天冬氨酸-谷氨酸-缬氨酸-天冬氨酸（DEVD）序列为Caspase-3/7的特异性切割位点，C端7-氨基-4-三氟甲基香豆素（AFC）作为荧光基团，在未被切割时因共轭结构荧光较弱，酶切后释放游离AFC，其荧光强度（激发波长400 nm，发射波长505 nm）显著增强，可通过荧光分光光度计或微孔板阅读器定量检测。

Caspase-3/7是细胞凋亡执行阶段的核心蛋白酶，其活性变化可反映凋亡信号通路的激活状态。Ac-DEVD-AFC通过提供高灵敏度的荧光检测手段，成为研究细胞凋亡机制的重要工具。例如，在神经退行性疾病模型中，可通过测量脑组织匀浆中Caspase-3/7对Ac-DEVD-AFC的切割活性，评估神经元凋亡程度；在药物毒性评价中，该底物可用于检测化合物是否通过诱导凋亡导致细胞死亡。

Ac-DEVD-AFC的使用需优化实验条件以提高准确性。例如，反应缓冲液需包含适当浓度的DTT以维持酶活性，同时避免过高浓度干扰荧光检测；反应温度（通常37℃）及时间需根据样本类型调整，以确保荧光信号与酶活性呈线性关系。此外，需通过添加特异性抑制剂（如Ac-DEVD-CHO）验证信号特异性，排除其他蛋白酶的干扰。目前，Ac-DEVD-AFC已广泛应用于细胞生物学、药理学及病理学研究，为理解凋亡相关疾病的分子机制提供了关键技术支撑。

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