作为UDP-glucuronosyltransferase (UGT)的共底物，UDPGA被转运到内质网(内质网)腔内侧是外源性和内源性化合物糖醛酸化过程中必不可少的一步。

根据之前的研究，重组SLC35B1、SLC35B4或SLC35D1核苷酸糖转运体在V79细胞中的表达具有将UDPGA转运到微粒体腔内的潜力。

本研究的目的是研究这些转运蛋白对UDPGA的转运是否会**影响UGT的活性。

在稳定表达UGT1A1的HEK293细胞(HEK/UGT1A1细胞)中，由于UDPGA的一种合成酶——udp -葡萄糖6-脱氢酶(UDP-glucose 6-dehydrogenase)的敲除导致4-甲基花形素酮(4-MU)葡萄糖醛基转移酶活性**下降，因此需要补充足够数量的UDPGA来维持UGT活性。

通过对21个人类肝脏样本的cDNA样本进行qRT-PCR，我们观察到SLC35B1和SLC35D1 mRNA水平分别比SLC35B4 mRNA水平高15和14倍，且SLC35B1的个体间变异**(37倍)。有趣的是，在HEK/UGT1A1细胞中，SLC35B1基因敲除后，4-MU葡萄糖醛基转移酶活性**降低，这种现象在HepaRG细胞中也出现。使用靶向23个不同SLC35亚家族的sirna, SLC35B1和SLC35E3的下调降低了HEK/UGT1A1细胞中4-MU葡萄糖醛基转移酶的活性。然而，在hepg细胞中，SLC35E3的下调并未改变4-MU葡萄糖醛酸基转移酶的活性，提示SLC35B1是人肝脏中UDPGA进入ER的主要转运体。综上所述，SLC35B1通过将UDPGA转运到ER腔内侧，是UGT活性的关键调控因子。

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