磷酸化β-淀粉样蛋白1-11是Aβ全长肽段N端的11个氨基酸片段（Asp-Ala-Glu-Phe-Arg-His-Asp-Ser-Gly-Tyr-Glu）经特定丝氨酸/苏氨酸残基磷酸化修饰的衍生物。该片段在生理条件下呈无规则卷曲结构，磷酸化修饰可引入负电荷，改变其局部构象及电荷分布，进而影响与受体或蛋白的相互作用。研究表明，磷酸化Aβ1-11可能参与Aβ代谢调控，通过与细胞表面受体结合调节Aβ生成或清除。此外，该片段还可作为探针，研究磷酸化修饰对Aβ聚集动力学及神经毒性的影响。实验中需明确磷酸化位点及修饰程度，采用质谱或抗体特异性检测验证修饰产物，同时需对比未修饰片段的生物学行为，以揭示磷酸化修饰的功能意义。其制备需严格控制反应条件，避免过度修饰或副产物生成，确保实验结果的准确性。
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