文献：Wis1 中的氧化还原敏感硫醇调节裂殖酵母丝裂原活化蛋白激酶对 H2O2 的响应，并且是小分子的靶标

链接：https://www.tandfonline.com/doi/full/10.1128/MCB.00346-19#abstract

作者：约翰娜·J·斯约兰德，阿加塔·塔奇科夫斯卡，塞西莉亚·皮卡佐，伊齐亚尔·科西奥，伊蒂代尔·纳姆罗·雷德万，高春霞，卡洛斯·索拉诺，米歇尔·B·托莱达诺，莫滕·格罗特利，米凯尔·莫林&佩尔·桑纳哈根

节选：

mPEG-半胱氨酸衍生化试验表明，加入H 2 O 2后Wis1半胱氨酸氧化没有发生净变化，这表明外源H 2 O 2不会进一步氧化Wis1。H 2 O 2氧化半胱氨酸的初始步骤是将还原半胱氨酸(-SH)转化为亚磺酸Cys-SO 3 H。半胱氨酸亚磺酸由于其不稳定性而非常短暂(引文13 )，但*近发现在几种物种中经 H 2 O 2处理后很容易形成（引文14 ). DYn-2 [4-(戊-4-炔-1-基)环己烷-1,3-二酮] 是一种亚磺酸特异性二甲酮衍生物，其在体内的使用提高了这种不稳定物质的检测率（引文15 ). 利用这一策略，我们发现 Wis1 在细胞暴露于 H 2 O 2之前就已经被 DYn-2 标记(图 3H和我)。此外，在细胞暴露于 0.5 mM H 2 O 2后 30 秒，亚磺酸信号强烈增强，然后在 2 分钟后回落至添加 H 2 O 2之前的水平（图 3H和我），从而表明至少存在一个亚磺酰化的半胱氨酸残基。这两种方法得到的结果看似矛盾，但必须指出的是，它们监测半胱氨酸氧化的时间范围不同，而且基于 DYn-2 的方法远非定量的。因此，这些数据可以解释为：在加入 H 2 O 2之前，Wis1 中至少有两个半胱氨酸被氧化，其中至少一个是亚磺酰化形式，而加入 H 2 O 2后，Wis1 中的一个或多个半胱氨酸会暂时发生亚磺酰化。

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