n -糖基化是蛋白质翻译后最重要的修饰之一。

细菌中存在胞质可溶性n -糖基转移酶(Cytoplasmic soluble N-glycosyltransferase, NGT)，它能将不同的单糖从糖核苷酸转移到多肽的NXS/T(X≠Pro)共识序列上。

目前报道的NGT酶可以将多种不同的糖转移到蛋白质中，这将导致糖链的异质性以及糖肽类结构和功能的复杂性和不稳定性。

根据FuncLib算法，我们从ApNGT中获得了底物特异性更高的突变体ApNGT- p1 (the NGT from actinobacterus pleuropneumae)。

与野生型ApNGT相比，突变型ApNGT- p1只能利用UDP-Glc作为糖供体。ApNGT-P1的**温度为40℃左右，PBS缓冲液的**pH为7.5-8.0。ApNGT-P1对K+、Mn2+、Ca2+和Mg2+具有较好的耐受性，但受到Na+、Cu2+和Zn2+的强烈**。

该突变体可用于**生产糖基化多肽或糖基化位点具有均匀葡萄糖的蛋白质。

此外，本工作为进一步研究提高ngt供体基质选择性提供了可行的途径。

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