UDP-glucuronic acid (UDP-GlcA)是糖核苷酸生物合成的中心前体，是分别释放udp -半乳糖醛酸(UDP-GalA)和udp -戊糖产物的c4 -外消旋酶和脱羧酶的共同底物。

尽管催化的反应不同，但人们认为这些酶的机制相似，根源在于它们与短链脱氢酶/还原酶(SDR)蛋白超家族的共同成员关系:酶结合的NAD+在底物C4处氧化启动催化途径。

UDP-GlcA c4 -异丙基化反应的机理，与脱羧反应相比，这一反应的机理还有待进一步研究。蜡样芽孢杆菌(Bacillus cereus)的UDP-GlcA 4-异丙基酶(UDP-GlcA 4-epimerase)是一种同源二聚体，含有一个NAD+ /亚基(kcat = 0.25±0.01 s-1)。

UDP-GlcA的异丙基化过程是通过从底物C4的氢化物转移到底物C4的氢化物来进行的，同时酶结合的辅助因子在稳定状态下保持其氧化形式(≥97%)，且没有脱羧痕迹。

UDP-GlcA转化的kcat表现为2.0(±0.1)的动力学同位素效应，来源于C4的底物氘化反应。

提出的酶促反应机制包括一个瞬时的udp -4-酮-己糖-醛酸中间体，它的形成总体上是限速的，并受从UDP-GlcA中提取氢化物之前的构象步骤控制。

在动力学缓慢的结合步骤中，对底物的**定位可能对异丙基嘌呤酶建立立体电子约束很重要，在这种约束下，可**阻止易变的β-酮酸物种的脱羧。突变和pH研究表明，保守的Tyr149作为底物氧化的催化碱，并表明它参与了底物定位步骤。

综上所述，基于整体机理类比，立体电子控制可能是具有UDP-GlcA活性的sdr型异丙基化酶和脱羧酶催化的一个**特征。

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